LOGAM DALAM SISTEM BIOLOGI

Tugas Terstruktur Kimia Anorganik I

Mini Review:

“LOGAM DALAM SISTEM BIOLOGI”

Disusun oleh:

Yovita Novi              H23111014

Siti Khadijah             H23111013

Priskila Wanda         H23111010

Prodi                           :Kimia Reguler B

Dosen Pengampu      :Adhitiyawarman,S.Si, M,Si

Sumber                       : Cotton dan Wilkinson

PROGRAM STUDI KIMIA

FAKULTAS MATEMATIKA DAN ILMU PENGETAHUAN ALAM

UNVERSITAS TANJUNGPURA

PONTIANAK

2013

Logam Dalam Sistem Biologi.

Kimia Anorganik tidak hanya mempelajari tentang logam-logam adanya saja. An dalam anorganik menunjukan bahwa yang terdapat didalamnya adalah materi-materi yang berupa non organik, dimana materi organik adalah yang mudah dicerna oleh alam, sedangkan materi anorganik adalah materi yang sulit dicerna oleh alam, dengan pengecualian, untuk mempercepat proses pencernaannya, dibutuhkan bantuan dari materi lain ataupun reagensia tertentu yang dapat mengolahnya, karena memang, kimia anorganik sangat erat hubungannya dengan materi-materi berupa logam, ssehingga, yang digunakan adalah reagensia yang dapat menghancurkan logam.

Biokimiaa bukanlah semata-mata suatu perluasan dari kimia organik.. kimia kehidupan melibatkan, dalam hal hakiki dan sangat dibutuhkan, banyak kimiawi unsur-unsur, termasuk logam. Pentingnya natrium, kalsium, dan besi telah lama dekenal, namun banyak yang lainnya, khususnya Cu, Zn, Mn, Mo, dan Co perlubagi kehidupan. Aspek-aspek utama dalam sistem biologi biasanya disebut Kimia Bioanorganik.

A.Kimia Bioanorganik Besi

            Besi tentu saja adalah logam berat atau logam transisi yang paling tersebar luas dalam sistem hidup. Senyawaannya ikut serta dalam berbagai aktivitas. Du fungsi utama bahan yang mengamndung besi adalah:

1.      Pengangkutan oksigen, dan

2.      Mediasi dalam rantai pemindahan elektron.

             Demikian banyak besi diperlukan untuk tujuan diatas, dimana juga terdapat suatu sistem kimia untuk menyimpan dan mengangkut besi. Besi dapat sebagai heme, kompleks porfirin, dengan struktur gambarnya sebagai berikut:

 Gb.Struktur Heme

  

a.         Protein Heme

Gugus heme berfungsi dalam semua kasus dalam asosiasi yang erat dengansuatu molekul. Protein heme yang utama yaitu:

1.      Hemoglobin

2.      Mioglobin

3.      Sitokrom

4.      Enzim seperti katalase dan peroksidase.

Hemoglobin dan Mioglobin. kedua protein tersebut berkaitan erat. Hemoglobin memiliki bobot molekul 64.000 dan terdiri atas empat subsatuan, masing-masing mengandung satu gugus heme. Mioglobin sangat mirip dengan salah satu subsatuan hemoglobin, yang salah satu seperti pada gambar berikut:

Gb.Hemoglobin dan Mioglobin

Hemoglobin sangat memiliki dua fungsi, yaitu (1) ia mengikat molekul-molekul oksigen pada atom besinya dan mengangkutnya dari aru-paru ke otot dimana mereka mengantarkannya ke molekul Mioglobin. Molekul ini menyimpan oksigen sampai diperlukan bagi aksi metabolik, (2) hemeglobin kemudian menggunakan gugus amino tertentu untuk mengikat CO₂ dan membawanya kembali ke paru-paru.

Gugus heme melekat pada protein baik dalam hemoglobin maupun mioglobin melalui atom nitrogen histidin yang terkoordinasi, F8, gambar:   letak trans terhadap atom nitrogen histidin ditempati oleh sebuah molekul air dalam spesies deoksi atau O₂ dalam spesies teroksigenasi. Struktur penggunaan Fe-O₂ masih tidak diketahui, namun perubahan dalam tingkat oksidasi besi dan pengenalan oksigen (dan ligan lainnya) menyebabkan perubahan yang penting dalam struktur heme, yang seperti yang terperikan dibawah ini.

Hemoglobin tidak hanya suatu wadah pasif bagi oksigen namun suatu mesin molekul yang rumit. Hal ini mungkin dapat diterima dengan membandingkan afinitas O₂ terhadap mioglobin.

Bagi mioglobin(Mb) diperoleh kesetimbangan sederhana berikut:

Mb+O₂= MbO₂                       K=[MbO₂]/[Mb.O₂]

Jika f mewakili fraksi molekul mioglobin yang memakai oksigen dan P mewakili tekana parsial, kemudian k=f /( i-f) dan f=KP / 1 +KP, ini adalah persamaan bagi kueva hiperbola yang ditandai Mb. Hemoglobin dengan keempat subsatuan lebih mempunyai perilaku kompleks.,lebih kurang mengikuti persamaan: f=KPⁿ / 1+KPⁿ n, dimana nilai pasti n bergantung kepada pH. Jadi, untuk hemoglobin(Hb) kurva ikatan oksigen adalah sikmiodal. Kenyataan bahwa n melampaui satu dapat dianggap secara fisik berasal dari kemyataan bahwa perlekatan O₂ pada satu gugus heme menaikan tetapan tetapan untuk O₂ berikutnya, yang pada gilirannya menaikan tetapan bagi yang seterusnya.

Meskipun Hb kira-kira sama baik dengan Mb sebagai pengikat O₂ pada tekanan O₂ yang tinggi itu jauh lebih buruk pada tekanan rendah yang umum dalam otot, dan dengan demikian, melewatkan oksigennya ke Mb seerti yang diperlukan. Kemudian, kebutuhan O₂ akan paling besardalam jaringan yang telah menggunakan O2 dan secara serentak menghasilkan CO₂. CO₂ merendahkan H, jadi menyebabkan Hb bahkan melepaskan lebih banyak O₂ keada Mb. Kepekaan pH(efek Bohr), seperti halnya kenaikan yang nyata ada tetapan pengikatan O₂ dalam Hb, adalah sehubungan dengan interaksi antara sub satuan; Mb berlaku lebih sederhana karena ia hanya terdiri atas satu satuan. Jelaslah bahwa satu dari keduanya penting dalam proses pengangkutan O₂ yang sempurna. CO, PF₃, dan sebagian kecil zat lain adalah racun, karena mereka menjadi terikat pada atom-atom besi Hb lebih kuat daripada O₂; pengaruhnya adalah salah satu inhibisi kompetitif.

Telah diketahui sebagian mengenai cara dimana interaksi keempat subsatuan dalam Hb menaikan kerja sama dalam pengikatan O₂ dan pada pengaruh Bohr(ketergantungan pH), yang keduanya sangat penting bagi peranan Hb. Mekanismenya sangat rumit, namun salah satu keistimewaannya  bergantung langsung kepada kimia koordinasi yang bersangkutan. Deoksihemoglobin memiliki penyebaran elektron spin tinggi, dengan satu elektron mengisi orbital dx²-y² yang terarah langsung menuju keempat atom nitrogen porfirin. Adanya elektron ini dalam pengaruhnya menaikan jari-jari besi dalam arah ini dengan menolak pasangan elektron menyendiri dari atom-atom nitrogen. Jadi atom besi dalam deoksihemoglobin memiliki koordinasi piramidal bujur sangkar.

Bilamana suatu molekul oksigen terikat pada atom besi, ia mengisi letak yang berseberangan dengan atom nitrogen-imidazole. Adanya ligan keenam ini mengubah kekuatan medan ligan, dan atom besi ketingkat spin rendah, dimana enam elektron d mengisi orbital-orbital d_xy, d_yz, dan d_zx. Orbital d_x²-_y² kemudian kosong dan pengaruh sebelumnya dari suatu elektron yang mengisi orbital ini dalam menolak atom nitrogen porfirin kemudian lenyap. Dengan demikian ,atom besi dapat memyelip kedalam pusat dari cincin porfirin yang kira-kira planar dan kompleks oktahedral yang penting terbentuk.

            Pada saat atom besi berpindah, ia menarik cincin samping imidazole histidin F8 bersamanya, jadi memindahkan cincin 0,75Å. Pergeseran ini keudian ditransmisikan kebagian lain dari cincin protein yang memiliki F8 dan, khususnya, suatu perpindahan yang besar rantai  samping fenolik dari tirosin HC2 dihasilkan. Dari sini berbagai pergeseran atom dalam subsatuan yang bertetangga disebabkan, dan pergeseran ini mempengaruhi kemampuan pengikatan- oksigen dari gugus heme dalam sebuah subsatuan hemoglobin bertindak sebagai jenis “picu” , yang menyebabkan terjadinya perubahan struktur yang luas dalam subsatuan lainnya.

Salah satu masalah yang tidak terpecahkan mengenai pengikatan oksigen oleh hemoglobin mengenai penggugusan struktur Fe-O₂ . Yang linear tidak dapat dijadikan patokan dan paling kurang mungkin. Tatanan mengapit mirip dengan struktur yang dijumpai dalam beberapa kompleks O₂ sederhana yang melibatkan logam lain, seperti (PPh₃)₂(CO)C1IrO₂. Meskipun demikian, rantai yang bengkok tampaknya paling mungkin., karena O₂ adalah isoelektronik dengan NO^- , yang membentuk kompleks dengan rantai Co^III – N – O bengkok, dan terdapat salah satu model senyawaan yang cukup baik, suatu kompleks besi(II) porfirin dari O₂, dimana tatanan ini dijumpai.

Sitokrom. Ini adalah protein heme, yang ditemukan dalam tumbuhan maupun hewan, bertindak sebagai pembawa elektron. Dalam sitokrom, besi heme juga terkoordinasi oleh sebuah atom nitrogen dari cincin imidazole pada salah satu  sisi bidang cincin porfirin, namun sebagai tambahan, ia terkoordinasi pada sisi lain dengan sebuah atom sulfur dari residu methionin dalam bagian rantai protein yang berbeda. Jadi kemampuan yang besar dalam pengikatan oksigen terhenti.

Enzim yang Mengandung Heme.  Katalase dan peroksidase  mengkatalisasi dekomposisi hydrogen peroksida:

2H₂O₂  →  2H₂O + O₂                        (katalase)

H₂O₂  +  AH₂  →  2H₂O  +  A             (peroksidase; AH₂ = a co-enzim)

b.        Protein Besi nonHeme

Ini adalah protein-protein yang mengandung atom-atom besi fungsional yang terikat kuat, namun tidak mengandung porfirin. Atom-atom besi terikat oleh atom-atom sulfur. Protein ini semuanya ikut serta dalam tahapan-tahapan pemindahan elektron.

Rubredoksin.  Senyawaan ini ikut serta dalam sejumlah reaksi redoks biologis, khususnya dalam bakteri anaerob. Salah satu jenis yang penting adalah yang diisolasi dari bakteri C. pasturianum. Ia memiliki bobot sekitar 6000 dan terdiri atas sebuah rantai peptide tunggal dari 53 residu asam amino ditambah satu atom besi.

Ferredoksin. Ini adalah protein yang relative kecil (bobot molekul 6.000 – 12.000) yang mengandung atom-atom besi yang terikat oleh sulfur, dan seperti rubredoksin ikut serta dalam rantai pemindahan elektron. Memang rubredoksin secara logis dapat dianggap sebagai salah satu jenis ferredoksin.

Protein Besi Berpotensi Tinggi . protein-protein ini, yang disebut HiPIP memiliki potensial redoks sekitar 0,75 V lebih positif daripada ferredoksin. Meskipun demikian, paling sedikit dalam satu kasus, dan mungkin seluruhnya, mereka mengandung satuan Fe₄S₄ (S-sis) yang sama. Kurungan Fe₄S₄, C, dapat terjadi dalam tiga tingkat oksidasi, C, C⁺, dan C^-. Dalam HiPIP tereduksi dan ferredoksi teroksidasi, diperoleh C. kedua reaksi redoks, kemudian adalah,

HiPIP              :           C⁺ + e = C       E₀ ≈ 0,35 V

Ferredoksin     :           C + e = C^-        E₀ ≈ -0,40

Ada dukungan terhadap hipotesisi  ini dari perbandingan struktur kurungan Fe₄S₄ secara terinci dalam ferredoksin teroksidasi dan dalam HiPIP teroksidasi dan tereduksi.

Penyediaan dan Pengangkutan Besi

Metabolisme besi memerlukan ketentuan bagi penyimpanan dan pengangkutan besi. Dalam manusia dan dalam banyak hewan tingkat tinggi lainnya, bahan simpananya adalah ferritin dan hemosiderin. Ini berada dalam hati, limpa, dan sumsum tulang. Ferritin adalah senyawaan Kristal yang larut dalam air, terdiri atas pelepah protein bulat, dengan garis tengah dalam ~ 75 Å dan garis tengah luar ~ 120Å, yang pada giliranya membangun ~ 20 subsatuan. Didalam pelepah ini terdapat suatu benang-benang koloid Fe₂O₃- H₂O – fosfat. Sampai 23 % dari berat kering adalah besi ; bagian protein sendiri, yang disebut apoferritin, adalah stabil, mengkristal, dan memiliki bobot molekul sekitar 450.000. hemosiderin meskipun mengandung bagian “besi hidroksida” yang lebih besar, namun susunanya beragam dan sukar ditetapkan dalam bandingan dengan susunan ferritin.

Transferrin adalah protein yang mengikat besi ferri sangat kuat dan mengangkutnya dari ferritin ke sel-sel darah merah dan sebaliknya. Besi lewat diantara ferritin dan transferring sebagai Fe²⁺ , namun rincian proses redoks tidak jelas.

Dalam  mikroorganisme, besi diangkut oleh zat yang disebut ferrikrom dan ferrioksamin. Yang pertama adalah asam trihidroksamat di mana tiga gugus hidroksamat terletak pada ketiga rantai samping sebuah heksapeptida siklik. Yang belakangan, memiliki ketiga gugus hidroksamat sebagai bagian dari rantai peptida, yang mungkin siklik atau asiklik.

            Pentingnya gugus ini diturunkan dari kemampuannya yang luar  biasa untuk mengkelat Fe(III) dan kemungkinan melewatkannya melalui membran sel, jadi membawa besi dari sumber anorganik, seperti Fe₂O₃.xH₂O, ketitik yang membutuhkan dalam sel-sel

B. METALOENZIM

Tinjauan dan Definisi

Beberapa enzim menggabungkan satu atau lebih logam dalam struktur normalnya. Ion logam tidak semata-mata ikut serta dalam kompleks enzim substrat ada, namun merupakan bagian permanen dari enzim. Atom logam, atau paling sedikit salah satu atom logam bilamana terdapat dua atau lebih, terjadi pada atau sangat dekat dengan tempat aktif (tempat pengikatan, substrat yang bereaksi) dan berperan dalam keaktifan enzim. Suatu enzim disebut metaloenzim.

Logam –logam berikut telah ditemukan dalam metaloenzim: Ca, Mn, Fe, Cu, Zn, dan Mo. Meskipun Co²⁺ dalam metaloenzim seng, dengan retensi atau bahkan penambahan keaktifan, kehadiran sebenarnya Co²⁺ dalam enzim asli adalah sangat langka. Logam – logam yang paling umum digunakan adalah Zn, Fe, dan Cu.

Metaloenzim seng

Ion seng terikat dalam suatu lingkungan tetrahedral terdistori, dengan dua atom nitrogen histidin, sebuah atom oksigen karboksil glutamate dan sebuah molekul air sebagai ligan. Perlu dicatat bahwa atom oksigen karbonil dari rantai peptida yang diputuskan telah digantikan oleh molekul air dalam bulatan koordinasi ion seng.

Metaloenzim Tembaga dan Metaloprotein Lainnya

Enzim tembaga paling banyak adalah oksidase, yaitu enzim yang mengkatalisis oksidasi. Contoh- contohnya adalah: (1) Asam askorbat oksidase (BM ≈140.000; 8 Cu) tersebar secara luas dalam tanaman  dan mikroorganisme. Ia mengkatalisis oksidasi asam oksalat menjadi asam dehidroaskobrat. (2) sitrokrom oksidase, penerima elektron terminal dalam jalur oksidatif sel mitokondria. Enzim ini juga mengandung heme. (3) berbagai tirosinase, yang mengkatalisis pembentukan pigmen (melanin) dalam sekelompok tanaman dan binatang.

Dalam banyak binatang tingkat rendah, seperti kepiting dan cacing, molekul pembawa oksigen adalah protein yang mengandung tembaga hemosianin (meskipun ia tidak mengandung gugus heme, yang memiliki berat molekul yang sangat besar, dan tampak terikat pada sebuah molekul O₂, setiap dua atom Cu. 

Sistem Nitrogenase Bakteri

            Fiksasi nitrogen biologis adalah reduktif. Kenyataan penting yang ditetapkan menggunakan ¹⁵N₂, yaitu produk yang pertama dikenal adalah selalu NH₃.